Microbial resolution of Nɛ-acetyl-dl-lysine with Rhodococcus sp. AIU Z-35-1
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
A Simple Enzymatic Method for Production of a Wide Variety of D-Amino Acids Using L-Amino Acid Oxidase from Rhodococcus sp. AIU Z-35-1
A simple enzymatic method for production of a wide variety of D-amino acids was developed by kinetic resolution of DL-amino acids using L-amino acid oxidase (L-AAO) with broad substrate specificity from Rhodococcus sp. AIU Z-35-1. The optimum pH of the L-AAO reaction was classified into three groups depending on the L-amino acids as substrate, and their respective activities between pH 5.5 and ...
متن کاملsurvey microbial decomposition leaf litter of salix sp. populus sp. robinia sp. in artificial stream
مطالعه اکولوژیک از سرچشمه رودخانه قره سو(سراب روانسر) در استان کرمانشاه واقع در غرب ایران در پائیز 1378 انجام شد، حداکثر دمای آب 20 درجه سانتی گراد بود، هنگام مطالعه دما در سرچشمه 18 سانتی گراد بود، مقدار عناصر شیمیایی آب اندازه گیری نشد. در این پژوهش لاشبرگ های درختی از بید، چنار، اقاقیا جمع آوری سپس توسط بخش هرباریوم دانشکده کشاورزی دانشگاه شناسایی شدند. وزن خاکستر خشک afdm در(نمونه برداری ...
15 صفحه اولSynthesis and biological properties of 1-acetyl-8-lysine-vasopressin.
Our interest in acetyl derivatives of the posterior pituitary hormones was stimulated by the papers of Sonenberg and Money et al. (l-3) on their studies with acetylated thyrotropin. They found that preparations of the thyrotropic hormone, after being treated with acetic anhydride, exhibit no thyroid-stimulating activity but exert an inhibitory action toward the thyrotropic hormone. We performed...
متن کاملEnzymatic hydrolysis of poly-DL-lysine.
The c o n d e n s a t io n o f racemic ly s in e to p o ly -D L ly s in e produces a great number o f d is t in guishable molecules. Following merely statistical reasoning the number o f “pure peptides“ — consisting of only one sort of enantiomers — should be extremely low. The hydrolysis of polyD L -ly s in e by pronase a n d t a k a -d ia s ta s e shows that a content of about 3% “pure“ pol...
متن کاملذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic
سال: 2009
ISSN: 1381-1177
DOI: 10.1016/j.molcatb.2008.12.019